Come (e perché) “sbollire” l’albume d’uovo

È una delle più comuni osservazioni “scientifiche” da fare in cucina: rompiamo un uovo di gallina in una padella, accendiamo il fornello, e dopo qualche decina di secondi vedremo l’albume, un liquido giallognolo quasi trasparente, diventare bianco opaco.

Cosa è successo? A causa della temperatura le proteine contenute nell’albume hanno cambiato la loro conformazione tridimensionale, perdendo molte delle loro proprietà originali: si sono, cioè, denaturate.

Farlo tornare liquido
Un gruppo di chimici ha però recentemente scoperto che questo processo si può invertire con relativa facilità. Gli scienziati si sono inizialmente concentrati sul lisozima, una proteina presente nell’albume d’uovo ma diffusa anche in tutto il Regno animale e in alcune piante. Dopo aver bollito l’albume per 20 minuti gli scienziati lo hanno trattato con l’urea. Questo composto aveva la funzione di separare tra loro gli aggregati di proteine formatesi con la cottura, facendo tornare il tutto a una consistenza fluida. Le proteine a questo punto erano però ancora denaturate: per ripiegarle nel modo giusto i ricercatori hanno usato un particolare dispositivo chiamato vortex fluid device, che ruotando molto rapidamente riesce esercitare una forza sufficiente perché prima si srotoli il “gomitolo” di aminoacidi che costituisce la proteina, e poi si ripieghi nel modo giusto.

Ma perché i chimici sono così interessati al processo?
La cucina non c’entra: il problema è che oggi molte proteine di interesse medico, industriale, ambientale e agricolo sono prodotte grazie ai batteri ricombinanti, cioè modificati geneticamente per produrne in grandi quantità. Queste “fabbriche di molecole” viventi producono sì la giusta sequenza di aminoacidi, ma spesso le proteine, specialmente se di grandi dimensioni, non si ripiegano nel modo giusto e tendono a raccogliersi in aggregati che devono essere scartati. I metodi attuali per risolvere il problema esistono, ma sono molto lenti e costosi, anche perché richiedono alte temperature.

Il sistema sviluppato dai ricercatori, che lo hanno già testato su diverse proteine, avviene invece a temperatura ambiente, richiede solo pochi minuti, ed è molto più economico. La ricerca, guidata dai chimici della University of California a Irvine, è stata pubblicata sulla rivista open-access ChemBioChem.

Immagine in apertura: miya (miya’s own file) [GFDL or CC BY 3.0], via Wikimedia Commons 

Immagine box: Steve Zylius/UC Irvine

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