Wasabi e altre minacce

Uno degli ingredienti irrinunciabili della cucina giapponese è il wasabi, una crema ottenuta grattugiando la radice di Wasabia japonica. Se avete mai provato ad assaggiarne una puntina senza accompagnarlo con il cibo o stemperarlo nella salsa di soia, saprete anche quale sapore pungente e penetrante possa avere. Responsabile di questo sensazione è il recettore del wasabi, di cui i ricercatori della University of California di San Francisco hanno finalmente decifrato l’anatomia tridimensionale: una scoperta che può aiutare a comprendere l’insospettabile filo rosso che lega il gusto con la capacità del nostro organismo di percepire e rispondere a situazioni di pericolo.

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Una radice di Wasabia japonica, da cui si ottiene la crema di wasabi (Foto: Wikimedia commons).

Vade retro wasabi
Da cosa deriva il gusto del wasabi, per alcuni così sgradevole? Come tutte le sensazioni legate al gusto, il sapore, l’odore, l’aroma di un cibo o di una bevanda è il risultato di un riconoscimento: quello tra una molecola e il proprio recettore. Nel caso del wasabi, il recettore in questione si chiama TRPA1 (e si legge trip-a-1), una proteina presente sulla membrana delle cellule nervose che costituiscono le fibre sensoriali. L’attivazione di questo recettore viene innescata non solo dal wasabi, ma anche da altre sostanze con odori pungenti o irritanti, come per esempio i gas lacrimogeni, oppure sostanze che il nostro stesso corpo produce per segnalare un danno ai tessuti o una situazione di pericolo. In altre parole, quello che viene comunemente chiamato recettore del wasabi è in realtà una proteina chiave nel mediare i fenomeni che nel nostro corpo causano infiammazione e dolore: conoscerne la struttura e il funzionamento potrebbe fornire un’arma in più agli scienziati per sviluppare farmaci anti-infiammatori e mitigare il dolore che accompagna molte malattie croniche.

Quattro subunità a guardia di un varco
Capire nel dettaglio la struttura di recettori come TRPA1 è da sempre un cruccio dei ricercatori. Sebbene la cristallografia a raggi-X sia una tecnica molto accurata e in grado di restituire immagini ad altissima risoluzione, l’analisi deve rispettare rigorosamente alcuni requisiti (modalità di isolamento del recettore e la quantità di proteina disponibile per l’analisi), che sono però molto difficili da raggiungere per recettori come TRPA1. I ricercatori si sono quindi rivolti ad un’altra tecnica, la criomicroscopia elettronica: bombardando il recettore con un fascio di elettroni, è stato possibile ottenere l’immagine tridimensionale di TRPA1, con una risoluzione di ben 4 Angstrom. Si tratta un successo mai raggiunto prima con questa nuova tecnica, che si candida ufficialmente a sostituire la cristallografia per questo tipo di studi.

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Le quattro subunità del recettore TRPA1 (qui identificate con colori diversi): quando la molecola-ligando si lega al recettore, il canale del recettore si apre, permettendo il passaggio di ioni attraverso la membrana (Immagine: UC San Francisco).

Come si può vedere dalla figura, il recettore è composto da quattro subunità, che delimitano i contorni del recettore-canale: quando il recettore viene attivato dal wasabi o da altri stimoli analoghi, il canale si apre e lascia passare ioni calcio e ioni potassio attraverso la membrana. L’ingresso di ioni nella cellula nervosa determina l’attivazione dello stimolo, che verrà poi trasmesso al cervello, comunicando la sensazione legata al sapore del wasabi o ad altri segnali di “pericolo”.

Recettori sensoriali: una rete di antenne costantemente all’erta
La duplice funzione del recettore del wasabi (percezione del gusto e infiammazione) è solo un esempio di come i sistemi biologici siano in grado di connettere risposte apparentemente molto diverse. Un altro esempio è dato dal recettore per il peperoncino, che viene attivato non solo dal cibo piccante, ma anche da temperature pericolosamente alte. Ma per quale motivo utilizzare un unico recettore per funzioni così diverse? Perché queste funzioni sono diverse solo in apparenza. Per capire meglio questo punto è utile adottare il punto di vista di Polly Matzinger, l’immunologa che negli anni Ottanta inizio a scardinare uno dei pilastri dell’immunologia. Se da sempre si è portati a concepire le riposte immunitarie come una risposta contro tutto ciò che è diverso (in gergo, “non-self”), Matzinger propose una lettura diversa, basata sulla risposte al “pericolo” (danger model). Secondo questo modello, il nostro organismo non risponde necessariamente a ciò che è diverso (altrimenti, perché le madri non rigetterebbero il feto che è, dal punto di vista immunologico, diverso?), ma semplicemente a ciò che viene ritenuto pericoloso. E il pericolo può venire dall’esterno (come un cibo velenoso o un agente patogeno), ma anche dall’interno (come un tessuto in necrosi o un’infiammazione protratta troppo a lungo). Decifrare la struttura del recettore del wasabi è quindi solo un piccolo ma indispensabile passo necessario a comprendere l’immensa distesa di antenne che protegge il nostro organismo dai pericoli, qualunque sia la loro origine.

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